{"id":31,"date":"2022-01-26T19:14:00","date_gmt":"2022-01-26T18:14:00","guid":{"rendered":"https:\/\/www.amyloicide.com\/amyloid"},"modified":"2023-01-27T14:56:18","modified_gmt":"2023-01-27T13:56:18","slug":"amyloid","status":"publish","type":"page","link":"https:\/\/www.amyloicide.com\/de","title":{"rendered":"Amyloid"},"content":{"rendered":"\t\t
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Die wissenschaftliche Gemeinschaft, die sich mit neurodegenerativen Erkrankungen<\/strong> besch\u00e4ftigt, ist in Aufruhr: Die Alzheimer-Krankheit soll nach einer Ansteckung von Mensch zu Mensch \u00fcbertragbar sein!<\/strong> Seit mehr als einem Jahrzehnt war diese M\u00f6glichkeit in Betracht gezogen worden, und zwar sowohl f\u00fcr die Alzheimer- als auch f\u00fcr die Parkinson-Krankheit. Tats\u00e4chlich weisen diese Krankheiten viele Gemeinsamkeiten mit einer anderen neurodegenerativen Krankheit auf: der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, besser bekannt als Prionenkrankheit. Neben dem Angriff auf die Neuronen im Gehirn haben alle drei Krankheiten gemeinsam, dass sie zur Klasse der Amyloidproteinopathien oder Amyloidosen geh\u00f6ren<\/strong>. Das hei\u00dft, sie entstehen durch eine abnormale Faltung eines Proteins, die dazu f\u00fchrt, dass es sich in Form von Amyloid-Plaques ansammelt (siehe Kasten & Video). Diese morphologische Ver\u00e4nderung eines einzigen Proteins (das je nach Krankheit unterschiedlich ist) hat schwerwiegende Auswirkungen auf die Neuronen, die daraufhin in einen Zyklus des Zelltods eintreten. Vor allem aber sind diese Proteine in ihrer abnormalen toxischen Konformation allein in der Lage, eine Konformations\u00e4nderung von der normalen Proteinform zur abnormalen Form zu erzwingen und sich so auszubreiten und die Krankheit im gesamten Gewebe zu verbreiten.<\/p>

Im Falle von Prionenkrankheiten sind diese Proteinklumpen sogar ansteckend! Das hei\u00dft, sie k\u00f6nnen einen gesunden Menschen nach der Nahrungsaufnahme (wie im Fall des Rinderwahnsinns, bei dem sich das Rinderprion auf das Gehirn von Patienten ausbreitete, die die Variante der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit entwickelten) oder nach medizinisch-chirurgischen Eingriffen (Elektrodenimplantation, Hornhaut- oder Dura-Mater-Transplantation, Bluttransfusion, Wachstumshormon …) infizieren.<\/p>

Bis 2017 gab es jedoch nur Beweise f\u00fcr die \u00dcbertragung von Parkinson oder Alzheimer bei Labortieren und in einem f\u00fcr die Ausbreitung g\u00fcnstigen Umfeld (f\u00fcr die Krankheit anf\u00e4llige Tiere, Inokulation mit hohen Dosen …). Doch in j\u00fcngster Zeit haben wissenschaftliche Berichte die Wahrscheinlichkeit einer \u00dcbertragung der Alzheimer-Krankheit von Mensch zu Mensch erh\u00f6ht. Seitdem wurden in acht unabh\u00e4ngigen Studien weltweit F\u00e4lle von iatrogener \u00dcbertragung der Alzheimer-Krankheit bei Patienten dokumentiert, die fast ein Jahrzehnt nach der Exposition eine amyloizid\u00a0zerebrale Angiopathie ausl\u00f6sten. Diese Kontaminationen erfolgten nach Injektionen von kontaminierten Wachstumshormonchargen 1-4, nach Transplantationen von Dura mater 5 oder h\u00f6chstwahrscheinlich auch nach neurochirurgischen Eingriffen6.<\/p>

Es wird Alarm geschlagen! Amyloidosen, und nicht nur Prionenkrankheiten, k\u00f6nnen ein iatrogenes Risiko darstellen! Nun stellt sich die Frage, wie man mit diesem Risiko umgeht, um den Patienten und das Gesundheitspersonal zu sch\u00fctzen.<\/p>

Amyloizid auch an bakteriellen nosokomialen Erkrankungen beteiligt<\/h2>

Amyloidfasern haben mechanische Eigenschaften, die mit denen von Stahl vergleichbar sind, was diesen Materialien eine der gr\u00f6\u00dften Robustheiten in der lebenden Welt verleiht. Die hohe Festigkeit dieser Fasern macht sie geeignet f\u00fcr den Aufbau von festen Strukturen wie Biofilmen. Au\u00dferdem stellen ihre biophysikalischen Eigenschaften einen enormen Vorteil f\u00fcr die Bakterien dar, was die Architektur des Biofilms und seine Anhaftung betrifft (Abb.2). So profitieren diese Krankheitserreger von der Schwierigkeit, diese amyloiden Proteinablagerungen zu reinigen. Dies gilt insbesondere f\u00fcr pathogene Bakterien wie Escherichia coli, Staphylococcus aureus und Pseudomonas aeruginosa, die allein die Mehrheit der nosokomialen Infektionen ausmachen (25% im Fall von E. coli, 19% bei S. aureus und 10% bei P. aeruginosa). Die sch\u00fctzende extrazellul\u00e4re Matrix, die von diesen Organismen produziert wird, besteht \u00fcberwiegend aus einer Amyloidarchitektur, die ihnen eine sehr hohe Widerstandsf\u00e4higkeit verleiht. So wird in Frankreich die Pr\u00e4valenz von Krankenhauspatienten, die sich eine nosokomiale Krankheit zugezogen haben, auf 5% gesch\u00e4tzt. In Intensivstationen erreicht die Statistik 23%: Diese Zahlen resultieren haupts\u00e4chlich aus der Verwendung von invasiven Kathetern und Sonden. Nosokomiale Infektionen verursachen erhebliche finanzielle Mehrkosten, die haupts\u00e4chlich auf eine Verl\u00e4ngerung der Krankenhausaufenthaltsdauer zur\u00fcckzuf\u00fchren sind. Die j\u00e4hrlichen Mehrkosten belaufen sich auf 2,4 bis 6 Milliarden Euro.<\/p>

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Bakterielle Kontamination und Biofilmbildung auf abiotischen Oberfl\u00e4chen und Strategien zur \u00dcberwindung ihrer Persistenz – Scientific Figure on ResearchGate [Zugriff am 19. September 2019]<\/figcaption><\/figure>

Wissenschaftler und Industrie arbeiten gemeinsam daran, amyloizid Verfahren vorzuschlagen<\/h2>

Die derzeitigen Pr\u00e4ventionsma\u00dfnahmen in Bezug auf infekti\u00f6se Proteine und\u00a0Amyloizid\u00a0im Allgemeinen ber\u00fccksichtigen nur das Prionrisiko. Angesichts der sehr hohen Pr\u00e4valenz neurodegenerativer Erkrankungen und ihrer st\u00e4ndigen Zunahme erscheint es jedoch dringend geboten, das Risikomanagement auf alle Amyloidosen auszuweiten. Zu diesem Risikomanagement geh\u00f6rt auch die Dekontamination und Sterilisation von medizinischen Ger\u00e4ten und damit die Entwicklung von amyloizid<\/strong>\u00a0Verfahren (siehe Kasten).<\/p>

Aber die Herausforderung ist gro\u00df! Um als Amyloid zu gelten, muss die chemische Formulierung oder der physikalische Prozess n\u00e4mlich verschiedene Kriterien aus dem Pflichtenheft des medizinischen Sektors erf\u00fcllen:<\/p>

– Dieses Verfahren soll nat\u00fcrlich denaturieren, aufspalten und abspalten, aber vor allem alle Arten von Proteinverbindungen, die Amyloidosen verursachen, inaktivieren<\/strong>. Und die Liste ist lang: Fasern, Protofilamente, Oligomere, Monomere … das sind alles Formen, die diese pathogenen Proteine annehmen k\u00f6nnen. Das Problem ist, dass eine \u00c4nderung der Form oder Konformation die Anf\u00e4lligkeit der Proteine f\u00fcr Denaturierungsmittel ver\u00e4ndert. Das Prionprotein, das die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit und den Rinderwahnsinn verursacht, ist ein gutes Beispiel f\u00fcr dieses Problem: In seiner nat\u00fcrlichen oder sogenannten „normalen“ Form ist das Protein empfindlich gegen\u00fcber Enzymen und klassischen Proteinabbauprozessen (Hitze, Denaturierungsmittel…). Unter den biochemischen Ver\u00e4nderungen ist die Resistenz gegen Enzyme, aber auch gegen klassische Denaturierungsverfahren wie Hitze am bemerkenswertesten. Prionen sind besonders widerstandsf\u00e4hige pathogene Entit\u00e4ten: Wenn beispielsweise Amyloidfasern mit einem Chaotrop behandelt werden, selbst in hohen Konzentrationen (bis zu 6M Harnstoff), denaturieren sie nicht, sondern depolymerisieren in elementare Untereinheiten, die alle infekti\u00f6sen Eigenschaften behalten, sobald der Denaturierungsdruck nachl\u00e4sst. Diese Untereinheiten sind ebenso viele freigesetzte Krankheits\u00fcbertr\u00e4ger. Das Amyloidverfahren muss daher diese Tatsache ber\u00fccksichtigen. Eine einfache Depolymerisation der Verbindungen ohne Inaktivierung k\u00f6nnte eine verheerende Wirkung haben, indem sie die elementaren Untereinheiten freisetzt, und kann ein Faktor sein, der ihre Verbreitung f\u00f6rdert7.<\/p>

– Um den Einsatz in Krankenh\u00e4usern zu erleichtern, muss das Amyloidverfahren schlie\u00dflich ein breites Wirkungsspektrum besitzen und gegen die meisten\u00a0Amyloizid\u00a0wirksam sein, unabh\u00e4ngig davon, ob diese von Amyloidosen (Prion, Alzheimer, Parkinson, SLA, Diabetes…) oder von bakteriellen Biofilmen (Escherichia coli, Staphylococcus aureus, Pseudomonas aeruginosa…) stammen. Es sind also ebenso viele verschiedene Proteinzusammensetzungen mit unterschiedlichen physikalisch-chemischen Eigenschaften und Resistenzen, die ber\u00fccksichtigt werden m\u00fcssen.<\/p>

Quellen:<\/em><\/p>

  1. Cali, I. & al. Iatrogene Creutzfeldt-Jakob-Krankheit mit\u00a0Amyloizid-\u03b2-Pathologie: eine internationale Studie. Acta Neuropathol. Commun. 6, 5 (2018).<\/em><\/li>
  2. Duyckaerts, C. & al. Die Neuropathologie der iatrogenen Creutzfeldt-Jakob-Krankheit und der Immunoassay franz\u00f6sischer Wachstumshormonchargen, die von Leichen stammen, deuten auf eine m\u00f6gliche \u00dcbertragung der Tauopathie und lange Inkubationszeiten f\u00fcr die \u00dcbertragung der Abeta-Pathologie hin. Acta Neuropathol. 135, 201\u2013212 (2018).<\/em><\/li>
  3. Jaunmuktane, Z. & al. Beweise f\u00fcr die \u00dcbertragung der\u00a0Amyloizid-\u03b2-Pathologie und der zerebralen\u00a0Amyloizid-Angiopathie auf den Menschen. Nature 525, 247\u201350 (2015).<\/em><\/li>
  4. Ritchie, D. L. & al.\u00a0Amyloizid-\u03b2-Akkumulation im ZNS bei Empf\u00e4ngern menschlicher Wachstumshormone im Vereinigten K\u00f6nigreich. Acta Neuropathol. (2017). doi:10.1007\/s00401-017-1703-0<\/em><\/li>
  5. Kovacs, G. G. & al. Die Dura mater ist eine potenzielle Quelle von A\u03b2-Samen. Acta Neuropathol. 131, 911\u2013923 (2016).<\/em><\/li>
  6. Jaunmuktane, Z. & al. Nachweis der \u00dcbertragung der zerebralen\u00a0Amyloizid-\u03b2-Amyloidangiopathie durch die Neurochirurgie. Acta Neuropathol. 1\u20139 (2018). doi:10.1007\/s00401-018-1822-2<\/em><\/li>
  7. Igel-Egalon, A. & al. Die reversible Entfaltung infekti\u00f6ser Prionenverb\u00e4nde zeigt die Existenz eines oligomeren Elementarbausteins. PLOS Pathog. 13, e1006557 (2017).<\/em><\/li><\/ol>\t\t\t\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t<\/div>\n\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t<\/section>\n\t\t\t\t
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    \u00a92023 Amylo\u00efcide \/ Partner : Franklab.com<\/a> – FB Product<\/a> – TFD Premium<\/a><\/p>\n\t\t\t\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t<\/div>\n\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t<\/section>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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