{"id":32,"date":"2022-01-26T19:14:00","date_gmt":"2022-01-26T18:14:00","guid":{"rendered":"https:\/\/www.amyloicide.com\/amiloide"},"modified":"2023-01-23T20:04:03","modified_gmt":"2023-01-23T19:04:03","slug":"amiloide","status":"publish","type":"page","link":"https:\/\/www.amyloicide.com\/es","title":{"rendered":"Amiloide"},"content":{"rendered":"\t\t
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La comunidad cient\u00edfica que trabaja en enfermedades neurodegenerativas<\/strong> est\u00e1 revuelta: \u00a1la enfermedad de Alzheimer podr\u00eda ser transmisible tras una contaminaci\u00f3n entre humanos!<\/strong> Esta posibilidad se contemplaba desde hace m\u00e1s de una d\u00e9cada, tanto para la enfermedad de Alzheimer como para la de Parkinson. De hecho, estas enfermedades tienen muchas similitudes con otra enfermedad neurodegenerativa: la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, m\u00e1s conocida como enfermedad pri\u00f3nica. Adem\u00e1s de atacar a las neuronas del cerebro, estas tres enfermedades tienen en com\u00fan que pertenecen a la clase de las proteinopat\u00edas amiloides o amiloidosis<\/strong>. Es decir, son el resultado del plegamiento anormal de una prote\u00edna que conduce a su acumulaci\u00f3n en forma de placas amiloides (ver recuadro y v\u00eddeo). Este cambio morfol\u00f3gico de una sola prote\u00edna (pero diferente seg\u00fan la enfermedad) tiene graves repercusiones para las neuronas, que entran entonces en un ciclo de muerte celular. Y lo que es m\u00e1s importante, estas prote\u00ednas en su conformaci\u00f3n anormal t\u00f3xica son capaces, por s\u00ed solas, de forzar un cambio conformacional de la forma normal de la prote\u00edna a la forma anormal, y por tanto de propagar y diseminar la enfermedad a todo el tejido.<\/p>\n

En el caso de las enfermedades pri\u00f3nicas, estos grupos de prote\u00ednas son incluso contagiosos. Esto significa que pueden contaminar a un ser humano sano tras su ingesti\u00f3n (como ocurri\u00f3 con la enfermedad de las vacas locas, en la que el pri\u00f3n bovino se propag\u00f3 al cerebro de pacientes que desarrollaron la variante de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob), o tras procedimientos m\u00e9dicos y quir\u00fargicos (implantes de electrodos, trasplantes de c\u00f3rnea o duramadre, transfusiones de sangre, hormonas del crecimiento, etc.).<\/p>\n

Pero hasta 2017, las pruebas de transmisi\u00f3n de la enfermedad de Parkinson o de Alzheimer s\u00f3lo se hab\u00edan demostrado en animales de laboratorio y en un contexto favorable a la propagaci\u00f3n (animales susceptibles a la enfermedad, inoculaci\u00f3n de dosis elevadas, etc.). Pero muy recientemente, los informes cient\u00edficos han reforzado la probabilidad de transmisi\u00f3n de la enfermedad de Alzheimer de persona a persona. Desde entonces, no menos de 8 estudios independientes en todo el mundo han notificado casos de transmisi\u00f3n iatrog\u00e9nica de la enfermedad de Alzheimer en pacientes, provoc\u00e1ndoles Angiopat\u00eda Cerebral Amiloide casi una d\u00e9cada despu\u00e9s de su exposici\u00f3n. Estas contaminaciones se han producido tras inyecciones de lotes contaminados de hormonas de crecimiento 1-4, trasplantes de duramadre 5 o, muy probablemente, tras procedimientos neuroquir\u00fargicos6.<\/p>\n

\u00a1La alerta est\u00e1 dada! Las amiloidosis, y no s\u00f3lo las enfermedades pri\u00f3nicas, pueden presentar un riesgo iatrog\u00e9nico. Ahora se plantea la cuesti\u00f3n de c\u00f3mo gestionar este riesgo para proteger al paciente y al personal sanitario.<\/p>\n

Los amiloides tambi\u00e9n est\u00e1n implicados en enfermedades bacterianas nosocomiales<\/h2>\n

Las fibras amiloides tienen caracter\u00edsticas mec\u00e1nicas comparables a las del acero, lo que convierte a estos materiales en unos de los m\u00e1s resistentes del mundo vivo: por tanto, es imposible que un organismo se deshaga de ellas. La gran resistencia de estas fibras las hace adecuadas para construir estructuras fuertes, como las biopel\u00edculas. Adem\u00e1s, sus propiedades biof\u00edsicas representan una enorme ventaja para las bacterias en t\u00e9rminos de arquitectura y adhesi\u00f3n de biopel\u00edculas (Fig.2). As\u00ed, estos pat\u00f3genos se aprovechan de la dificultad de limpiar estos dep\u00f3sitos de prote\u00ednas amiloides, en particular las bacterias pat\u00f3genas como Escherichia coli, Staphylococcus aureus y Pseudomonas aeruginosa, que en conjunto son responsables de la mayor\u00eda de las infecciones nosocomiales (25% en el caso de E. coli, 19% para S. aureus y 10% para P. aeruginosa). La matriz extracelular protectora que producen estos organismos est\u00e1 compuesta principalmente por una arquitectura amiloide que les confiere una resistencia muy elevada. En Francia, por ejemplo, se calcula que el 5% de los pacientes hospitalizados han contra\u00eddo una enfermedad nosocomial. Las estad\u00edsticas llegan al 23% en las unidades de cuidados intensivos: estas cifras se deben principalmente al uso de cat\u00e9teres y sondas invasivas. Las infecciones hospitalarias generan importantes costes financieros adicionales, sobre todo debido a la prolongaci\u00f3n de las estancias hospitalarias, que ascienden a un coste adicional anual de 2.400 a 6.000 millones de euros.<\/p>\n

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Contaminaci\u00f3n bacteriana y formaci\u00f3n de biopel\u00edculas en superficies abi\u00f3ticas y estrategias para superar su persistencia – Scientific Figure on ResearchGate [accessed 19 Sep, 2019]<\/figcaption><\/figure>\n

Cient\u00edficos e industriales se afanan en proponer procedimientos amiloides<\/h2>\n

Las medidas de prevenci\u00f3n actuales para las prote\u00ednas infecciosas y los amiloides en general s\u00f3lo tienen en cuenta el riesgo pri\u00f3nico. Sin embargo, dada la alt\u00edsima prevalencia de las enfermedades neurodegenerativas y su aumento constante, parece urgente ampliar la gesti\u00f3n de este riesgo a todas las amiloidosis. Esta gesti\u00f3n de riesgos incluye la descontaminaci\u00f3n y esterilizaci\u00f3n de equipos m\u00e9dicos y, por tanto, el desarrollo de procesos amiloides<\/strong> (v\u00e9ase el recuadro).<\/p>\n

Pero el reto es grande. De hecho, para ser considerado amiloide, la formulaci\u00f3n qu\u00edmica o el proceso f\u00edsico deben cumplir varios criterios de las especificaciones del sector m\u00e9dico:<\/p>\n

– Este proceso debe, por supuesto, desnaturalizar, disgregar y desenganchar, pero sobre todo inactivar todos los tipos de ensamblajes prote\u00ednicos causantes de la amiloidosis<\/strong>. Y la lista es larga: fibras, protofilamentos, olig\u00f3meros, mon\u00f3meros… todas estas son formas que pueden adoptar estas prote\u00ednas pat\u00f3genas. El problema es que un cambio de forma, o conformaci\u00f3n, altera la susceptibilidad de las prote\u00ednas a los agentes desnaturalizantes. La prote\u00edna pri\u00f3nica, causante de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob y del mal de las vacas locas, ilustra perfectamente este problema: en su forma natural o llamada \u00abnormal\u00bb, la prote\u00edna es sensible a las enzimas y a los procesos convencionales de degradaci\u00f3n de prote\u00ednas (calor, desnaturalizantes, etc.); sin embargo, cuando se encuentra en la conformaci\u00f3n pri\u00f3nica pat\u00f3gena, adopta toda una serie de conformaciones que le confieren propiedades fisicoqu\u00edmicas y capacidades de adaptaci\u00f3n a su hu\u00e9sped poco habituales. Entre los cambios bioqu\u00edmicos, el m\u00e1s notable es su resistencia a las enzimas, pero tambi\u00e9n a los procesos de desnaturalizaci\u00f3n cl\u00e1sicos, como el calor. Los priones son entidades pat\u00f3genas especialmente resistentes: por ejemplo, cuando las fibras amiloides se tratan con un caotropo, incluso a altas concentraciones (hasta 6M de urea), no se desnaturalizan, sino que se despolimerizan en subunidades elementales que conservan todas las propiedades infecciosas una vez que se levanta la presi\u00f3n desnaturalizadora. Todas estas subunidades son vectores de enfermedades liberadas. Por lo tanto, el proceso amiloide debe tenerlo en cuenta. La simple despolimerizaci\u00f3n de los ensamblajes sin inactivaci\u00f3n podr\u00eda tener un efecto desastroso al liberar las subunidades elementales y puede ser un factor que favorezca su diseminaci\u00f3n7.<\/p>\n

– Por \u00faltimo, para facilitar su uso en hospitales, el proceso amiloide debe tener un amplio espectro de acci\u00f3n y ser eficaz en la mayor\u00eda de los amiloides, ya procedan de amiloidosis (Prion, enfermedad de Alzheimer, enfermedad de Parkinson, ELA, diabetes, etc.) o de biopel\u00edculas bacterianas (Escherichia coli, Staphylococcus aureus, Pseudomonas aeruginosa, etc.). Esto significa que deben tenerse en cuenta muchos conjuntos de prote\u00ednas diferentes con propiedades fisicoqu\u00edmicas y resistencias variables.<\/p>\n

Origen :<\/em><\/p>\n

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  1. Cali, I. & al. Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob iatrog\u00e9nica con patolog\u00eda amiloide-\u03b2: un estudio internacional. Acta Neuropathol. Commun. 6, 5 (2018).<\/em><\/li>\n
  2. Duyckaerts, C. & al. La neuropatolog\u00eda de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob iatrog\u00e9nica y el inmunoan\u00e1lisis de lotes franceses de hormona de crecimiento procedentes de cad\u00e1veres sugieren una posible transmisi\u00f3n de la tauopat\u00eda y largos periodos de incubaci\u00f3n para la transmisi\u00f3n de la patolog\u00eda de la Abeta. Acta Neuropathol. 135, 201\u2013212 (2018).<\/em><\/li>\n
  3. Jaunmuktane, Z. & al. Evidencia de la transmisi\u00f3n humana de la patolog\u00eda amiloide-\u03b2 y de la angiopat\u00eda amiloide cerebral. Nature 525, 247\u201350 (2015).<\/em><\/li>\n
  4. Ritchie, D. L. & al. Acumulaci\u00f3n de amiloide-\u03b2 en el SNC en receptores de hormona de crecimiento humano en el Reino Unido. Acta Neuropathol. (2017). doi:10.1007\/s00401-017-1703-0<\/em><\/li>\n
  5. Kovacs, G. G. & al. La duramadre es una fuente potencial de semillas de A\u03b2. Acta Neuropathol. 131, 911\u2013923 (2016).<\/em><\/li>\n
  6. Jaunmuktane, Z. & al. Evidencia de la transmisi\u00f3n de la angiopat\u00eda amiloide cerebral amiloide-\u03b2 a trav\u00e9s de la neurocirug\u00eda. Acta Neuropathol. 1\u20139 (2018). doi:10.1007\/s00401-018-1822-2<\/em><\/li>\n
  7. Igel-Egalon, A. & al. El desdoblamiento reversible de conjuntos de priones infecciosos revela la existencia de un ladrillo elemental oligom\u00e9rico. PLOS Pathog. 13, e1006557 (2017).<\/em><\/li>\n<\/ol>\t\t\t\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t<\/div>\n\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t<\/section>\n\t\t\t\t
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    \u00a92023 Amylo\u00efcide \/ Socios : Franklab.com<\/a> – FB Product<\/a> – TFD Premium<\/a><\/p>\n\t\t\t\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t<\/div>\n\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t<\/section>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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